ພະຍາດ Creutzfeldt-Jakob variant (vCJD), ກວດພົບຄັ້ງທຳອິດໃນປີ 1996 ໃນສະຫະລາຊະອານາຈັກ, ໂຣກ spongiform bovine encephalopathy (BSE ຫຼື 'ໂຣກງົວບ້າ') ແລະ ພະຍາດກວາງຜີດິບ ຫຼື ພະຍາດຊໍາເຮື້ອ (CWD) ທີ່ເປັນຂ່າວໃນປັດຈຸບັນມີສິ່ງຫນຶ່ງທີ່ພົບເລື້ອຍ - ສາເຫດຂອງສາມພະຍາດບໍ່ແມ່ນເຊື້ອແບັກທີເຣັຍຫຼືໄວຣັສ, ແຕ່ໂປຣຕີນ "ຜິດປົກກະຕິ" ທີ່ເອີ້ນວ່າ 'prions'.
Prions ມີການຕິດເຊື້ອສູງແລະມີຄວາມຮັບຜິດຊອບຕໍ່ພະຍາດ neurodegenerative ທີ່ຮ້າຍແຮງ, ປິ່ນປົວບໍ່ໄດ້ໃນບັນດາສັດ (BSE ແລະ CWD) ແລະມະນຸດ (vCJD).
| Prion ແມ່ນຫຍັງ? ຄຳ ວ່າ 'prion' ແມ່ນຫຍໍ້ມາຈາກ 'ອະນຸພາກຕິດເຊື້ອໂປຣຕີນ'. Prion Protein Gene (PRNP) ເຂົ້າລະຫັດ a ທາດໂປຼຕີນ ເອີ້ນວ່າໂປຣຕີນ prion (PrP). ໃນມະນຸດ, gene protein prion PRNP ແມ່ນມີຢູ່ໃນໂຄໂມໂຊມຈໍານວນ 20. ທາດໂປຼຕີນຈາກ prion ປົກກະຕິແມ່ນມີຢູ່ໃນຜິວຂອງເຊນເພາະສະນັ້ນຫມາຍເຖິງ PrP.C. 'ອະນຸພາກການຕິດເຊື້ອຂອງທາດໂປຼຕີນ' ມັກຈະເອີ້ນວ່າ prion ແມ່ນສະບັບທີ່ບໍ່ຖືກຕ້ອງຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ prion PrP.C ແລະຖືກສະແດງວ່າເປັນ PrPSc (Sc ເນື່ອງຈາກວ່າມັນເປັນຮູບແບບ scrapie ຫຼືຮູບແບບຜິດປົກກະຕິທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບພະຍາດທີ່ຖືກກວດພົບໃນພະຍາດ scrapie ໃນແກະ). ໃນລະຫວ່າງການສ້າງໂຄງສ້າງຂັ້ນສາມແລະ quaternary, ບາງຄັ້ງ, ມີຄວາມຜິດພາດແລະທາດໂປຼຕີນໄດ້ຖືກພັບຜິດຫຼືຮູບຮ່າງຜິດພາດ. ນີ້ປົກກະຕິແລ້ວແມ່ນສ້ອມແປງແລະແກ້ໄຂກັບຮູບແບບຕົ້ນສະບັບ catalysed ໂດຍໂມເລກຸນ chaperone. ຖ້າທາດໂປຼຕີນທີ່ບໍ່ຖືກຕ້ອງບໍ່ໄດ້ຮັບການສ້ອມແປງ, ມັນຖືກສົ່ງສໍາລັບ proteolysis ແລະມັກຈະຖືກທໍາລາຍ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ທາດໂປຼຕີນຈາກ prion ທີ່ບໍ່ຖືກຕ້ອງມີຄວາມຕ້ານທານຕໍ່ proteolysis ແລະຍັງບໍ່ໄດ້ຮັບການເຊື່ອມໂຊມແລະປ່ຽນທາດໂປຼຕີນຈາກ prion ປົກກະຕິ PrP.C ກັບຮູບແບບ scrapie ຜິດປົກກະຕິ PrPSc ເຮັດໃຫ້ເກີດ proteopathy ແລະຄວາມຜິດປົກກະຕິຂອງເຊນທີ່ເຮັດໃຫ້ເກີດພະຍາດທາງ neurological ຫຼາຍໆຊະນິດໃນມະນຸດແລະສັດ. ຮູບແບບ pathological scrapie (PrPSc) ແມ່ນໂຄງສ້າງທີ່ແຕກຕ່າງຈາກທາດໂປຼຕີນຈາກ prion ປົກກະຕິ (PrPC). ທາດໂປຼຕີນຈາກ prion ປົກກະຕິມີ 43% alpha helices ແລະ 3% beta sheets ໃນຂະນະທີ່ຮູບແບບ scrapie ຜິດປົກກະຕິມີ 30% alpha helices ແລະ 43% beta sheets. ຄວາມຕ້ານທານຂອງ PrPSc ເພື່ອ protease enzyme ແມ່ນຖືວ່າມີອັດຕາສ່ວນສູງຜິດປົກກະຕິຂອງແຜ່ນເບຕ້າ. |
ພະຍາດຕິດແປດຊໍາເຮື້ອ (CWD), ເຊິ່ງເປັນທີ່ຮູ້ຈັກກັນໃນນາມ ພະຍາດກວາງ Zombie ແມ່ນພະຍາດ neurodegenerative ຮ້າຍແຮງທີ່ສົ່ງຜົນກະທົບຕໍ່ສັດປາກມົດລູກລວມທັງກວາງ, elk, reindeer, sika deer ແລະ moose. ສັດທີ່ໄດ້ຮັບຜົນກະທົບໄດ້ຮັບຄວາມເສຍຫາຍກ້າມຊີ້ນຢ່າງແຮງທີ່ນໍາໄປສູ່ການສູນເສຍນ້ໍາຫນັກແລະອາການທາງປະສາດອື່ນໆ.
ນັບຕັ້ງແຕ່ການຄົ້ນພົບຂອງມັນໃນທ້າຍຊຸມປີ 1960, CWD ໄດ້ແຜ່ຂະຫຍາຍໄປສູ່ຫຼາຍປະເທດໃນເອີຣົບ (ນໍເວ, ສວີເດນ, ຟິນແລນ, ໄອແລນ, ເອສໂຕເນຍ, ລັດເວຍ, ລິທົວເນຍແລະໂປແລນ), ອາເມລິກາເຫນືອ (ສະຫະລັດແລະການາດາ) ແລະອາຊີ (ເກົາຫຼີໃຕ້).
ບໍ່ມີສາຍພັນດຽວຂອງ CWD prion. ສິບສາຍພັນທີ່ແຕກຕ່າງກັນແມ່ນມີລັກສະນະຈົນເຖິງປະຈຸບັນ. ສາຍພັນທີ່ສົ່ງຜົນກະທົບຕໍ່ສັດໃນນໍເວແລະອາເມລິກາເຫນືອແມ່ນແຕກຕ່າງກັນ, ດັ່ງນັ້ນສາຍພັນທີ່ສົ່ງຜົນກະທົບຕໍ່ນົກຟິນແລນ. ນອກຈາກນັ້ນ, ສາຍພັນໃໝ່ມີແນວໂນ້ມທີ່ຈະເກີດຂຶ້ນໃນອະນາຄົດ. ນີ້ເຮັດໃຫ້ເກີດສິ່ງທ້າທາຍໃນການກໍານົດແລະຫຼຸດຜ່ອນພະຍາດນີ້ຢູ່ໃນປາກມົດລູກ.
CWD prion ແມ່ນສາມາດສົ່ງຜ່ານໄດ້ສູງ ເຊິ່ງເປັນບັນຫາທີ່ໜ້າເປັນຫ່ວງຕໍ່ປະຊາກອນປາກມົດລູກ ແລະສຸຂະພາບສາທາລະນະຂອງມະນຸດ.
ບໍ່ມີການປິ່ນປົວ ຫຼືຢາວັກຊີນທີ່ມີຢູ່ໃນປັດຈຸບັນ.
ພະຍາດຂອງເສຍຊໍາເຮື້ອ (CWD) ບໍ່ໄດ້ຖືກກວດພົບຢູ່ໃນມະນຸດຈົນເຖິງປະຈຸບັນ. ບໍ່ມີຫຼັກຖານໃດໆທີ່ແນະນໍາວ່າ CWD prions ສາມາດຕິດເຊື້ອມະນຸດໄດ້. ແນວໃດກໍ່ຕາມ, ການສຶກສາສັດແນະນໍາສັດທີ່ບໍ່ໄດ້ເປັນມະນຸດທີ່ກິນ (ຫຼືຕິດຕໍ່ກັບນ້ໍາສະຫມອງຫຼືຮ່າງກາຍ) ສັດທີ່ຕິດເຊື້ອ CWD ແມ່ນມີຄວາມສ່ຽງ.
There is a concern about possibility of spread of CWD prions to humans, most likely through consumption of meat of infected deer or elk. Therefore, it is important to keep that from entering the human ສະບຽງອາຫານ ລະບົບຕ່ອງໂສ້.
***
ເອກະສານ:
- ສູນຄວບຄຸມ ແລະປ້ອງກັນພະຍາດ (CDC). ພະຍາດຊໍາເຮື້ອຊໍາເຮື້ອ (CWD). ມີຢູ່ https://www.cdc.gov/prions/cwd/index.html
- Atkinson CJ et al 2016. scrapie ທາດໂປຼຕີນຈາກ Prion ແລະທາດໂປຼຕີນຈາກ cellular prion ປົກກະຕິ. Prion. 2016 Jan-Feb; 10(1): 63–82. DOI: https://doi.org/10.1080/19336896.2015.1110293
- Sun, J.L., et al 2023. Novel Prion Strain ເປັນສາເຫດຂອງພະຍາດຊໍາເຮື້ອໃນ Moose, Finland. ພະຍາດຕິດຕໍ່ທີ່ເກີດໃໝ່, 29(2), 323-332. https://doi.org/10.3201/eid2902.220882
- Otero A., et al 2022. ການເກີດຂອງສາຍພັນ CWD. Cell Tissue Res 392, 135–148 (2023). https://doi.org/10.1007/s00441-022-03688-9
- Mathiason, C.K. ຕົວແບບສັດຂະຫນາດໃຫຍ່ສໍາລັບພະຍາດຊໍາເຮື້ອຊໍາເຮື້ອ. Cell Tissue Res 392, 21–31 (2023). https://doi.org/10.1007/s00441-022-03590-4
***
